Che cos'è il kit di analisi della 3-idrossibutirrato deidrogenasi?

La 3-idrossibutirrato deidratogenasi è un enzima che catalizza una reazione chimica. È essenziale per la produzione di energia e si trova nel fegato, nel pancreas e nel cervello. Ci sono molti usi per questo enzima, incluso il trattamento di varie condizioni e l'aumento dei livelli di energia. Tuttavia, è meglio evitare di assumerlo in dosi elevate perché può avere effetti collaterali gravi.

L'alfa-idrossibutirrato deidrogenasi è un marcatore di morte cellulare e si verifica a livelli più elevati nel muscolo cardiaco. In effetti, può essere utilizzato per diagnosticare un infarto miocardico. Si trova anche nel citoplasma degli epatociti ed è associato a un rischio significativo di mortalità perinatale. Sebbene si tratti di un test non standard, è stato applicato con successo per rilevare la colestasi intraepatica negli esseri umani.

Per capire come funziona questo enzima, è fondamentale sapere quali substrati prende di mira. L'enzima è estremamente specifico per il PC ed è inattivo se purificato senza questo lipide. Tuttavia, una volta presente il PC, l'attività dell'enzima può essere ripristinata. Questo è chiamato il complesso enzima-fosfolipide. Tuttavia, molti enzimi di membrana possono essere funzionali in doppi strati composti da PC.

Gli acidi monocarbossilici vengono metabolizzati nel cervello adulto. Anche il cervello può usarli e alti livelli di glucosio possono persino indurre una deidrogenasi a scomporre gli acidi grassi. Il risultato di questo processo è acetoacetil-CoA. Il secondo passo è la produzione di acetone. Questi due prodotti vengono convertiti dalla beta-idrossibutirrato deidrogenasi ed entrambi sono cruciali per il cervello.

L'enzima deidrogenasi ossida i substrati trasferendo un idrogeno a un accettore di elettroni (FAD) o ad un acido. Gli idrogeni trasferiti dagli atomi vengono solitamente trasferiti a un vettore o prodotto. La distinzione tra una deidrogenasi e una ossidasi è facile da fare. Un'ossidasi, invece, rimuove gli elettroni dal loro substrato. Sono anche chiamate deidrogenasi donatrici.

-L'idrossibutirratidasi catalizza cinque fasi distinte all'interno del suo sito attivo. La prima fase prevede l'attivazione della molecola d'acqua e la seconda fase richiede l'attacco nucleofilo su un'aldeide elettrofila. L'ultimo passaggio, la deacilazione, è seguito dalla dissociazione del cofattore ridotto.

L'alcol deidrogenasi ha diverse forme che differiscono leggermente nelle loro proprietà. La maggior parte si trova nel fegato, comprese le forme beta3 e sigma. Le forme beta3 e sigma si trovano nel rivestimento dello stomaco. Entrambe le forme sono composte da due subunità. Entrambe le forme dell'enzima possono modificare gli acidi grassi e il retinolo. Una grande quantità di alcol deidrogenasi può persino uccidere.

L'analisi spettrofotometrica dell'enzima BDH2 di ratto ha rivelato che l'enzima catalizzava la riduzione della cis-4-idrossi-l-prolina nelle cellule HEK293T. La reazione, quindi, è preferenziale in vivo. La sua efficienza catalitica su questo substrato è un fattore che può aiutare a prevedere l'attività del BDH2 umano nella scoperta di un farmaco.

L'ALDH è una famiglia di enzimi che ossida un'ampia varietà di aldeidi. È coinvolto nella disintossicazione, nella biosintesi e in altre attività cellulari. È un enzima multifunzionale che svolge un ruolo chiave nella regolazione dell'omeostasi del NADH. Pertanto, è importante capire di più sulla struttura di questo enzima.

Il dipolo dell'elica è essenziale per un'interazione favorevole con la porzione dinucleotide carica negativamente. Tuttavia, le alterazioni dell'elica possono provocare uno spostamento fenotipico, inibendo la rimozione degli acidi grassi dalla cellula. Questo meccanismo è ancora in fase di studio e non esistono ancora farmaci specifici da scoprire.