Kit di analisi della leucina aminopeptidasi

La leucina aminopeptidasi (LAMA) è una miscela di peptidi ed è considerata uno dei più potenti modulatori competitivi naturali disponibili. È in grado di bloccare l'azione di diverse amminossidasi, riducendo così efficacemente il livello di attività dell'enzima(i). La leucina è un amminoacido ben noto che svolge un ruolo vitale nella sintesi proteica. La leucina agisce come un inibitore della cistina ammino ossidasi (CAAO), prevenendo così la rottura dei nucleotidi nel DNA, come attività complementare alla deaminazione di diverse sostanze chimiche. È stato scoperto inoltre che la leucina è un potente attivatore della perossilasi ed è uno dei precursori delle proteine ​​glicosilate. Si è scoperto che la leucina ha anche attività anti-amminoacidi ed è stata utilizzata come integratore alimentare.

La leucina aminopeptidasi (LAMA) è un composto importante per molti studi di ricerca in neurochimica. Gli inibitori LAMA si sono rivelati efficaci nei disturbi neurodegenerativi, come ictus, malattia di Huntington, disturbo da deficit di attenzione (ADD) e demenza, poiché sono efficaci nell'inibire l'attività delle vie glicosilate. La leucina protegge le sinapsi dalla stimolazione eccessiva, previene la degenerazione dei dendriti nel cervello, previene la formazione di tubuli neuronali e previene l'accumulo di acetilcolina nei neuroni. Si ritiene che la leucina migliori la neurotrasmissione e la plasticità sinaptica. La molecola della leucina agisce anche come substrato del recettore dell'insulina ed è stata studiata nel diabete e nell'obesità. La leucina è stata utilizzata anche nel trattamento del morbo di Parkinson e si ritiene che questo aminoacido possa essere in grado di invertire alcune delle carenze cognitive legate a questa malattia.

La leucina può essere idrolizzata dall'enzima pancreatico insulina, che porta alla produzione di insulina. Le molecole di leucina si legano quindi insieme al glucosio. La molecola di glucosio si attacca quindi al recettore della leucina sulla superficie della cellula nervosa e avvia un processo chiamato "fosforilazione". La fosforilazione è una reazione complessa che comporta il legame delle molecole di glucosio al recettore della leucina. Ciò consente di trasportare una maggiore quantità di glucosio alle cellule e, a sua volta, fornisce energia alle cellule. La leucina è il principale neurotrasmettitore chimico del sistema nervoso centrale ed è coinvolta in processi quali apprendimento e memoria, movimento oculare, coordinazione muscolare, forza muscolare, sistema immunitario, regolazione della pressione sanguigna e invecchiamento della pelle.

Esistono molti mezzi diversi per l'analisi di peptidi e altre molecole proteiche con residui di aminoacidi. Un metodo prevede l'uso di sonde fluorescenti sensibili alla presenza di leucina aminopeptidasi. La presenza di questo composto nel campione proteico dopo l'ispezione visiva indicherà il grado di idrolisi che si verifica. Differenti concentrazioni di leucina aminopeptidasi avranno conseguenze diverse. Ad esempio, livelli elevati di questa sostanza causeranno un effetto visivo molto più pronunciato rispetto a livelli bassi.

Il ruolo principale della leucina aminopeptidasi è quello di rompere il doppio legame tra due aminoacidi, l'acido l-glutammico e l-lisina. Queste due proteine ​​sono essenziali per il funzionamento delle cellule muscolari. L'acido l-glutammico è importante nella formazione del collagene, mentre la l-lisina è essenziale per la sintesi di proteine ​​come l'acido nucleico. Quando il livello di questi due aminoacidi è anormalmente basso, può provocare condizioni gravi e talvolta pericolose per la vita.

Il composto principale utilizzato per questa analisi è il derivato N-fenil-taurina della leucina aminopeptidasi. Questo particolare derivato si lega alla membrana delle cellule epiteliali intestinali e rilascia l'AMP dal sito di legame. L'AMP della leucina viene quindi rilevato dalla capacità di assorbimento della membrana a un pH specifico. Questo particolare tipo di analisi è ideale per determinare l'efficacia degli interventi terapeutici e decidere i livelli di dosaggio.

Esistono numerosi metodi diversi per misurare l'attività catalitica dell'enzima. Uno di questi metodi prevede l'utilizzo di un substrato complementare all'enzima. La presenza di un substrato complementare altererà la velocità con cui l'enzima è in grado di catalizzare la reazione. Questo tipo di metodo viene generalmente eseguito su molecole blot non essenziali perché la presenza di una molecola che richiede una fonte di energia specifica ridurrà l'efficacia complessiva della molecola. Un altro metodo per misurare l'attività dell'aminopeptidasi utilizza microrganismi che crescono in provette. Queste cellule crescono e si dividono per formare una coltura e la velocità con cui si riproducono può quindi essere misurata.

I peptidi della leucina nelle aminopeptidasi forniscono il meccanismo energetico attraverso il quale gli enzimi sono in grado di catalizzare la reazione. Gli amminoacidi sono tenuti insieme da un legame peptidico. Questo perché gli amminoacidi possono derivare direttamente dalle proteine ​​oppure da altri composti chimici che richiedono una fonte di energia per iniziare la loro formazione. Un legame peptidico consente a uno o più amminoacidi di agire come un unico pezzo di una molecola, determinando una velocità di movimento molecolare molto più elevata di quanto sarebbe possibile se i componenti chimici fossero separati. Le aminopeptidasi della leucina vengono quindi utilizzate per fornire un'ampia gamma di test diagnostici e terapeutici.

Prodotti originali su https://www.zjkangte.com/product/liver-function/lap-leucine-aminopeptidase-assay-kit-continuous-monitoring-method.html